간단하고 복잡한 단백질. 단백질 복합체의 구조, 기능, 특성, 특징, 실시 예

다음과 같이 인생의 정의 중 하나는 "인생은 단백질 기관의 존재의 모드입니다." 지구에서 예외없이 유기체는 단백질 등의 유기 물질을 포함하고있다. 이 문서는 분자 구조의 차이를 식별 단순 및 복합 단백질을 설명하고, 셀의 기능을 설명한다.

단백질은 무엇입니까

고 분자량 유기 중합체, 아미노산 20 개 종류의 단량체 - 생화학 관점. 그들은 공유 화학 결합, 그렇지 않으면 공지 된 펩티드에 의해 함께 결합된다. 이후 단백질 단량체는 양쪽 성 화합물, 이들은 아미노기 및 카복실 작용기 모두를 포함한다. 그들 사이의 화학 결합 CO-NH 발생한다.

폴리 펩타이드는 아미노산 잔기 링크로 구성하면, 간단한 단백질을 형성한다. 중합체의 분자, 상기 금속 이온, 비타민, 뉴클레오타이드, 탄수화물을 포함하는은 - 복합 단백질이다. 다음으로, 우리는 폴리 펩타이드의 공간 구조를 고려한다.

단백질 분자의 조직의 수준

그들은 네 가지 구성으로 제공됩니다. 제 구조 - 선형, 그것은 가장 간단와 추가 수소 결합의 형성을 나선형 중 폴리펩티드 사슬의 형태를 갖는다. 그들은 차 구조라고 나선을 안정화. 고등 교육 기관은 간단하고 복잡한 단백질, 식물과 동물 세포의 대부분을 가지고있다. 후자의 구성 - 급 즉 단백질은 복잡한 구조를 갖는 다양한 신체 기능 동작 기본 구조의 여러 분자 연합 효소의 상호 작용에서 발생한다.

간단한 단백질의 다양한

이 그룹은 다수의 폴리펩티드 없습니다. 이들 분자은 아미노산 잔기로 구성된다. 같은 히스톤과 글로불린 같은 단백질을 포함합니다. 먼저 코어 구조로 표현하고, DNA 분자와 결합된다. 두 번째 그룹 - 글로불린은 - 혈장의 주요 성분이다. 이러한 단백질은 감마 글로불린, 면역 방어의 기능을 수행하고 항체이다. 이들 화합물은 복합 탄수화물과 단백질을 함유 복합체를 형성 할 수있다. 이러한 콜라겐과 엘라스틴 섬유의 같은 간단한 단백질, 결합 조직, 연골, 힘줄, 피부의 일부이다. 그들의 주요 기능 - 건설 및 지원.

튜 불린 단백질은 섬모충, 유글레나 기생 편모 같은 섬모와 편모 단세포 생물의 성분 인 미세 소관의 부재이다. 이와 같은 단백질은 다세포 유기체 (편모 정자, 난자 섬모, 소장의 섬모 상피)의 일원이다.

단백질 알부민 (예를 들면, 닭고기 달걀의 단백질) 기능을 재고하는 역할을한다. 호밀, 쌀, 밀 - - 곡물의 종자의 배유에서 단백질 분자는 누적됩니다. 그들은이라고 세포 함유 물을. 이러한 물질은 개발의 시작 부분에 씨앗의 배아에 사용됩니다. 또한, 밀 바구미의 높은 단백질 함량은 밀가루의 품질에 매우 중요한 지표입니다. 글루텐이 풍부한 밀가루로 구운 빵 높은 맛 품질과 더 유용한있다. 글루텐은 소위 하드 밀을 포함한다. 깊은 바다 물고기 혈장은 추위로부터 자신의 죽음을 방지 단백질이 포함되어 있습니다. 그들은 낮은 물 온도에서 유기체의 죽음을 방지 부동액의 특성을 가지고있다. 한편, 지열에 열성 세균 세포벽의 조성에서 자연 구성 (차 또는 4 차 구조)를 보유 할 수있는 단백질을 함유 +50에서 + 90 ℃의 범위의 온도에서 변성되지 않는

proteid

이들은 그들에 의해 수행되는 다양한 기능과 관련하여 매우 다양한 특징 복합 단백질이다. 전술 한 바와 같이, 단백질 부분을 제외 폴리펩티드 군은 보철기를 포함한다. 고온, 중금속 염과 같은 다양한 요인의 영향을 받아, 그것을 간단 공간적 형태를 변화시킬 수 알칼리 및 산 복합체 단백질을 농축 하였다. 이러한 현상은 변성이라고합니다. 단백질 복합체의 구조는 수소 결합이 깨진 방해되고, 분자는 그 특성 및 기능을 잃는다. 원칙적으로, 변성는 돌이킬 수없는 것입니다. 그러나 폴리 펩타이드의 일부는 촉매로서 작용 구동 및 시그널링 기능, 가능한 탈 변성합니다 - proteids의 자연 구조 복원.

작업이 오랜 시간 동안가는 불안 요인 인 경우, 단백질 분자는 완전히 파괴된다. 이 기본 구조의 펩티드 결합의 파단에 이르게. 단백질을 복원하고 그 기능은 더 이상 가능하지 않다. 이러한 현상은 파괴라고합니다. - 알부민, 삼차 구조에있는 완전히 파괴 액체 단백질 예 달걀 조리한다.

단백질 생합성

다시 한번, 살아있는 유기체의 폴리 펩타이드에 바꾸어 놓을 수없는 일부는 20 개 아미노산으로 구성되어 있음을 기억합니다. 이 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 등등. D. 그들은 그것을 단백질 제품을 분할 한 후 소장에서 혈류를 입력합니다. 필수 아미노산 (알라닌, 프롤린, 세린)를 합성하는, 진균 및 동물은 질소 함유 화합물을 사용한다. 식물은자가 영양되는 독립적 복합 단백질을 나타내는 필요한 성분 단량체를 형성한다. 이 동화 반응을 위해 그들이 사용되는 질산염, 암모니아, 또는 질소 무료입니다. 다른 사람의 일부가 단량체를 합성하는 동안 미생물의 일부 유형에서, 아미노산의 완전한 세트와 함께 스스로를 제공합니다. 단백질의 생합성의 단계는 모든 살아있는 유기체의 세포에서 발생합니다. 전사의 핵심이 발생하고 세포의 세포질에서 - 방송.

첫 번째 단계 - mRNA의 전구체의 합성 효소 RNA 중합 효소에 의해 발생한다. 그는 DNA 사슬 사이의 수소 결합을 파괴하고, 상보성의 원리에 그들 중 하나는 사전의 mRNA 분자를 수집합니다. 그 익은입니다 slaysingu에 노출 한 다음 메신저 리보 핵산을 형성, 세포질에 핵에서 나오는된다.

리보솜 및 분자 정보를 전송하는 리보 핵산 - 두 번째 단계를 구현하려면 소기관 특정이 필요합니다. 또 다른 중요한 조건은 반응으로서 ATP의 존재이다 플라스틱 대사, 단백질의 생합성에 속하는 에너지의 흡수를 발생한다.

효소, 그 구조와 기능

이것은 세포의 생화학 적 반응의 속도에 영향을 미치는 물질의 역할을 수행하는 단백질의 큰 그룹 (약 2000)입니다. 그들은 간단한 (trepsin, 펩신) 또는 복잡 할 수 있습니다. 아포 효소와 보효소 구성된 복합 단백질. 이 작용하는 화합물에 대해 단백질의 특이성, 조효소를 결정하고 proteids 활성은 단백질 성분이 아포 효소에 연결된 경우에 관찰된다. 효소의 촉매 활성 만 활성 중심 의해 분자 독립적이다. 효소의 작용이 엄격하게 특정되도록 그것의 구조는, "키 잠금"의 원칙에 의해 촉매 물질의 화학 구조에 해당한다. 복잡한 단백질의 기능은 대사 과정에 참여와 수용체로를 사용하고 있습니다.

복합 단백질의 클래스

물리 화학적 특성, 기능 및 구조적 특징 proteids 특이성 : 그들은 3 개 기준에 따라, 생화학 자에 의해 개발되었다. 첫 번째 그룹은 전기 화학적 특성을 다른의 폴리 펩타이드를 포함한다. 그들은, 기본 중성 및 산성으로 구분된다. 물 단백질 상대는 친수성 양친 매성 및 소수성이 될 수 있습니다. 이전에 고려 된 효소의 두 번째 그룹. 제 3 그룹은 화학적 조성물 보철 기 상이한 폴리펩티드 (chromoproteids, nucleoproteins, 금속 단백질이다)를 포함한다.

더 자세히 복잡한 단백질의 특성을 고려하십시오. 따라서, 예를 들면, 리보솜의 일부 산성 단백질은 120 개 개의 아미노산을 포함하고 다양한이다. 이것은 단백질 합성 소기관, 원핵 및 진핵 세포에서 위치한다. 이 그룹의 다른 멤버 - S-100 단백질, 칼슘 이온 연결된 두 개의 체인으로 구성되어 있습니다. 신경계의 조직을 지원하는 - 그는 뉴런과 교세포의 구성원입니다. 모든 산성 단백질의 일반적인 특성 - 디카 르 복실 산의 높은 내용 : 글루탐산 및 아스파르트. RNA 및 DNA 핵산을 구성하는 단백질 - 알칼리성 단백질에 의해 히스톤을 포함한다. 화학 성분의 특질은 리신과 아르기닌이 많은 양이다. 중요한 셀 구조의 유전 - 함께 핵 염색질 염색체 형태와 히스톤. 이 단백질은 전사 및 번역의 과정에 참여하고 있습니다. 양친 단백질 널리 지단백질 이중층을 형성 세포막 표현. 따라서, 그룹은 전술 한 복합 단백질을 연구, 우리가 확신되었다는 단백질 성분과 보철 기의 구조로 인해 물리 화학적 성질.

일부 복잡한 세포막 단백질은 항원과 같은 화학 물질의 다양성을 인식하고 반응 할 수있다. 이 함수 proteids 시그널링이 선택적인 흡착 공정이 매우 중요하고, 외부 환경으로부터 물질과이를 보호한다.

당 단백질 및 프로테오글리칸

그들은 생화학 조성물 보철 그룹간에 차이가 복합 단백질이다. 단백질 성분과 탄수화물 부분 사이의 화학 결합하면 - 공유 - 글리코 사이드, 이러한 물질은 당 단백질이라고합니다. 아포 효소들이 단당류 및 올리고당 분자를 제시 이러한 단백질의 예로는 트롬빈, 섬유소원 (혈액 응고에 관여하는 단백질)이다. Kortiko- 및 gonadotropic 호르몬, 인터페론, 효소 막 당 단백질이다. 분자 프로테오글리칸 단백질 제품은 5 %, 보철 기 (geteropolitsaharid) 인 나머지이다. 두 부품은 글리코 OH의기를 트레오닌 및 아르기닌 그룹의 결합 및 NH₂ 글루타민, 라이신에 의해 연결된다. 프로테오글리칸 분자는 물에 소금 신진 대사 세포에서 매우 중요한 역할을한다. 다음은 복잡한 단백질의 테이블, 우리는 공부했다.

금속 단백질

이들 물질은 하나 개 이상의 금속의 분자 이온의 일부로서 포함한다. 상기 그룹에 속하는 단백질 복합체의 예를 생각해 보자. 이것은 사이토 크롬 옥시 다제와 같은 효소 모두 위에. 이 미토콘드리아의의 cristae에 위치하고 있으며 활성화되어 ATP의 합성을. 페린과 트랜스페린 - 철 이온을 포함 proteid. 기원의 세포에서 예금을, 두 번째는 혈액 단백질의 수송입니다. 또 다른 금속 단백질 - 그것은 칼슘 이온을 포함 alfaamelaza가 포함되어 타액의 구성 전분의 분할에 참여하고, 췌장 주스. 헤모글로빈은 어떻게 금속 단백질과 hromoproteidov입니다. 그는 산소를 운반하는 수송 단백질 역할을합니다. 결과는 옥시 헤모글로빈의 화합물이다. 일산화탄소 일산화탄소 이른바 흡입, 그 헤모글로빈 분자는 매우 안정한 화합물 적혈구를 형성한다. 그것은 신속하게 세포 독성을 유발, 장기와 조직에 확산. 그 결과, 일산화탄소 사망 이후 지속적으로 흡입하면 질식에서 발생합니다. 헤모글로빈은 부분적으로 수행하고 이산화탄소 이화 공정에서 형성. 폐와 신장에 이산화탄소의 혈류에서, 그리고 그들로부터 - 외부 환경에. 산소를 운반 일부 갑각류와 연체 동물 수송 단백질, 열쇠 구멍입니다. 대신 철은 구리 이온이 포함되어 있으므로 동물의 피가 빨간색과 파란색이 아니다.

엽록소 기능

색깔의 유기 물질 - 우리가 앞서 언급 한 바와 같이, 복잡한 단백질은 안료와 복합체를 형성 할 수있다. 그들의 색깔은 선택적으로 햇빛의 특정 스펙트럼을 흡수 hromoformnyh 그룹에 따라 달라집니다. 엽록소 안료를 포함하는 엽록체 - 식물 세포에서 녹색 색소체가 있습니다. 이는 마그네슘 원자 구성되어 다가 알코올, 피톨. 이들은 단백질 분자와 관련되고, 그 자체가 스택에 연결된 엽록체의 틸라코이드 (플레이트) 또는 멤브레인을 포함 - 패싯. 엽록소 - - 추가 카로티노이드 그들은 광합성 색소이다. 다음은 광합성 반응에서 사용되는 모든 효소이다. 따라서 클로로필을 포함 chromoproteids는, 즉 반응 동화 및 이화에 중요한 대사 기능을 수행한다.

바이러스 단백질

그들은 비르의 나라에 들어가는 삶의 비 세포 형태의 대표자를 포함한다. 바이러스는 자신의 단백질 합성 장치가 없습니다. 핵산, DNA 또는 RNA는 대부분의 입자 바이러스에 감염된 자신의 세포의 합성을 유도 할 수있다. 간단한 바이러스는 담배 모자이크 바이러스와 같은 컴팩트 나선형 구조 또는 다면체 모양으로 조립 된 단백질 분자들로 구성되어 있습니다. 단지 바이러스는 숙주 세포의 세포막의 일부를 형성하는 부가적인 막을 갖는다. 그것은 당 단백질 (B 형 간염 바이러스, 천연두 바이러스)를 포함 할 수있다. 당 단백질의 주요 기능 - 숙주 세포막에서 특정 수용체를 인식. 추가적인 바이러스 막 단백질의 효소 조성물이 제공 포함 DNA의 음절의 중복 또는 RNA 전사한다. 상기에 기초하여, 하나는 다음과 같은 결론을 내릴 수있다 : 바이러스 입자 단백질 껍질은 숙주 세포의 막 단백질에 따라, 특정 구조를 갖는다.

이 문서에서 우리는 복잡한 단백질의 특성을 부여받은 다양한 생물의 세포에 자신의 구조와 기능을 연구 하였다.