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단백질 : 단백질의 구조와 기능

단백질은 유기 물질이다. 이러한 고분자 화합물은 특정 조성물을 특징으로 가수 분해하여 아미노산으로 분해된다. 단백질 분자는 그들 중 많은 사람들이 여러 폴리펩티드 사슬로 구성되어, 다양한 모양이 될 수 있습니다. DNA에 코드되는 단백질의 구조, 번역이라는 단백질 분자의 합성 방법에 관한 정보.

단백질의 화학적 조성

평균 단백질이 포함되어 있습니다

  • 52 % 탄소;
  • 7 % 수소;
  • 12 %의 질소;
  • 산소 21 %;
  • 3 % 황.

단백질 분자 - 고분자이다. 아미노산 - 구조를 이해하기 위해서는, 당신은 자신의 단량체를 구성하는 것을 알 필요가있다.

아미노산

지속적으로 발생하고 때로는 발생 : 그들은 두 가지 범주로 나눌 수 있습니다. 아스파라긴산 : 전 18 단백질 단량체 아미드 및 2 제공 글루탐산. 때로는 세 개의 산이있다.

사이드 체인의 성격 또는 그들에게 또한이 그룹, CN 및 COOH의 숫자로 나눌 수 있습니다 라디칼을 충전 :이 산은 여러 가지 방법으로 분류 할 수있다.

단백질의 일차 구조

단백질 사슬 아미노산의 순서는 조직과 기능들이 그 후속 레벨을 결정한다. 주요 통신의 형태로 모노머 사이는 펩티드이다. 이것은 하나 aminoksloty 다른 OH의 기로부터 수소를 제거함으로써 형성된다.

그것의 아미노산 서열 단지 쇄 단백질 분자의 구조를 결정 - 단백질 분자의 조직의 첫 단계. 그것은 규칙적인 구조를 갖는 "골격"로 구성되어 있습니다. 이 반복 서열 -NH-CH-CO-. 특정 아미노산 측쇄가 제시되어 라디칼 (R)은, 그 특성은 단백질 구조의 구성을 결정한다.

심지어 단백질의 분자 구조와 동일한 경우,이 체인 단량체의 다른 시퀀스가 유일한 특성에 따라 다를 수있다. 단백질의 아미노산의 순서는 유전자에 의해 결정되며, 특정 단백질의 생물학적 기능을 지시한다. 종 종종 가까운 동일한 기능에 대한 책임이있는 분자 모노머의 시퀀스. 이러한 분자 - 동일 또는 유사한 구성 및 생물의 종류와 동일한 기능의 수행 - 상동 단백질. 구조, 특성 및 미래의 분자의 기능은 아미노산의 사슬의 합성 단계에서 배치됩니다.

일반적인 특징

단백질의 구조는 오랜 시간을 연구하고 있으며, 자신의 차 구조 분석은 우리가 어떤 일반화 할 수 있었다. 모두의 존재에 의해 특징으로하는 단백질의 더 많은 옵션 스물 개 아미노산, 특히 대형 글리신, 알라닌, 아스파르트 산, 글루타민 작은 트립토판, 아르기닌, 메티오닌, 히스티딘. 예외는 히스톤과 같은 단백질의 몇 그룹이다. 그들은 DNA 포장에 필요한 히스티딘을 많이 포함하고 있습니다.

두번째 일반화 : 구상 단백질의 교호의 아미노산 공통 패턴. 그러나 심지어 폴리펩티드의 생물학적 활성 먼 동일한 분자의 작은 단편이다.

차 구조

폴리펩티드 사슬의 조직의 두 번째 레벨은 -에 의해 유지되는 공간적 위치 인 수소 결합. α 나선 및 β-배를 분비한다. 회로 부분은, 같은 분야는 비정질 정렬 된 구조라고했다.

천연 단백질 pravozakruchennaya의 알파 나선. 나선에서 아미노산의 사이드 그룹은 항상 바깥쪽으로 향과 축을의 반대편에 위치. 그들은 비극성 경우 다른 나선형 영역의 융합을위한 조건을 생성 나선 얻어진 아크의 한쪽에 자신의 그룹이있다.

베타 배 - 매우 긴 나선 - 단백질 분자를 유지하는 경향이 비평 β-주름진 층에 인접하고 평행하게 형성되어있다.

단백질의 삼차 구조

컴팩트 한 구조에서 나선, 폴드와 비정질 영역 접기 - 단백질 분자의 조직의 세번째 레벨. 이는 단량체 자체의 사이드 체인 사이의 상호 작용으로 발생합니다. 이러한 링크는 여러 종류로 구분된다 :

  • 수소 결합은 극성 라디칼 사이에 형성된다;
  • 소수성 - 비극성 R-그룹 사이;
  • 정전 인력 (이온 결합) - 군간, 반대 전하;
  • 이황화 다리 - 시스테인 라디칼 사이.

연결 (-S = S-)의 후자의 타입은 공유 결합 상호 작용을 나타낸다. 디설파이드 브릿지의 단백질 강화, 그 구조가 더욱 안정된다. 그러나 그러한 링크의 존재는 필요하지 않습니다. 예를 들어, 시스테인은 폴리펩티드 사슬에 아주 작은있을 수 있습니다, 또는 라디칼 인근이며 "다리"를 만들 수 없습니다.

조직의 네 번째 수준

급 전부 구조 단백질을 형성하지 않는다. 제 4 단째에서 단백질의 구조는 폴리펩티드 쇄 (protomers)의 수에 의해 결정된다. 그들은 다리를 이황화뿐만 아니라, 조직의 이전 수준과 같은 연결에 의해 서로 연결되어 있습니다. 분자는 그들 각자가 자신의 특별한 (또는 동일) 차 구조를 가지고, protomers 구성됩니다.

조직의 모든 수준의 단백질을 얻을 될 것입니다 기능을 결정합니다. 조직의 제 1 레벨, 단백질의 구조는 매우 정확하다 셀 및 전체 유기체에서의 후속 역할을 결정한다.

단백질의 기능

심지어 세포 활성 단백질의 역할이 얼마나 중요한지를 상상하기 어렵다. 위의 우리는 그들의 구조를 살펴 보았다. 단백질의 기능은에 직접적으로 의존한다.

건물 (구조) 기능을 수행들은 살아있는 세포의 세포질의 기초를 형성한다. 이러한 중합체는 지질과 복합체로 이루어진 모든 세포막의 주 재료이다. 이것은 그들의 반응을 발생하는 각각의 격실로 세포 분화를 포함한다. 그것의 자신의 조건, 복잡한 세포 과정의 각 매체의 pH에 의해 연주 특히 중요한 역할을 필요로한다는 사실. 단백질은 이른바 구획 셀을 분할 얇은 벽을 구축 할 수 있습니다. 그러나 현상은 구획화 불려왔다.

촉매 기능은 모든 세포 반응을 조절하는 것입니다. 모든 효소의 기원은 단순 또는이다 복잡한 단백질.

(원생 동물 및 t. D. 근육 작업, 세포 원형질의 운동 섬모 깜박임) 생물 운동의 모든 종류의 단백질을 실시한다. 단백질의 구조는 그들의 형태는 섬유 고리로 이동할 수있다. 전송 기능은 많은 물질이 세포막 단백질의 특정 캐리어를 통해 전송된다는 점이다.

이들 중합체의 호르몬 역할 한번에 이해할 : 호르몬 수치의 구조 인슐린 옥시토신과 같은 단백질이있다.

단백질 예금을 형성 할 수 있도록 교체 기능이 결정된다. 예를 들어, 계란, 우유의 카세인, 식물 종자 저장 단백질을 valgumin - 저장된 영양소의 큰 숫자를.

모든 건, 그 기능의 또 다른 우리에게 가져다 공동 관절, 골격 뼈, 단백질 형성 발굽, - 지원.

단백질 분자는 특정 물질을 선택적으로 인식 수용체를 운반한다. 이 역할에서, 특히 당 단백질 및 렉틴을 알려져 있습니다.

가장 중요한 면역 요소 - 항체 및 보체 시스템 기원은 단백질이다. 예를 들어, 혈액 응고의 과정은 피브리노겐 단백질의 변화에 기초한다. 식도와 위의 내벽은 점액 단백질 보호막 늘어서 - Litsinija. 독소는 기원의 단백질이다. 피부 기초는 보호 동물의 몸은 콜라겐입니다. 이러한 모든 기능은 보호 단백질이다.

음, 행 함수의 마지막 - 규제. 게놈 작업을 제어하는 단백질이있다. 그것이 그들이 전사 및 번역을 조절한다.

중요한 역할은 어떤 단백질을 연주 무엇이든간에, 단백질 구조는 오랫동안 unriddled 과학자였다. 그리고 지금은이 지식을 사용하는 새로운 방법을 열고 있습니다.

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