단백질 분자 레벨의 구조의 조직 : 단백질의 이차 구조

단백질 및 폴리펩티드 사슬의 proteids의 구조 및 단백질 분자의 기초는 하나, 둘 또는 그 이상의 회로들로 구성 될 수있다. 그럼에도 불구하고, 생체 고분자의 물리적, 생물학적, 화학적 특성은 "의미"뿐만 아니라 단백질 분자의 조직의 다른 레벨로 할 수있다뿐만 아니라 일반 화학 구조를 발생합니다.

단백질의 일차 구조를 정량적 아미노산 조성에 의해 결정된다. 펩티드 결합은 기본 구조에 기초한다. 처음 가설 1888 A. 아. Danilevsky에서 제안하고 나중에 그 의심이 E. 피셔에 의해 수행되는 펩티드의 합성에 의해 확인되었다. 상세 단백질 분자의 구조 A. 아. Danilevskim 및 E 피셔 조사 하였다. 이 이론에 따르면, 단백질 분자는 펩티드 결합으로 연결되어있는 아미노산 잔기의 다수로 구성된다. 단백질 분자는 하나 개 이상의 폴리펩티드 사슬을 가질 수있다.

단백질의 일차 구조는 시험 화학 제 및 단백질 분해 효소를 사용하는 경우. 따라서, 에드 만의 방법을 사용하면 단말 아미노산을 식별하는 것이 매우 편리하다.

단백질의 이차 구조는 단백질 분자의 공간적 구성을 나타낸다. 알파 - 나선, 베타 - 나선, 콜라겐 나선 다음 이차 구조 유형이 있습니다. 과학자들은 펩티드의 알파 - 헬릭스 구조의 가장 특징적인 것을 발견 하였다.

단백질의 이차 구조에 의해 안정화된다 수소 결합. 후자의 사이에 발생하는 수소 원자 하나 개의 펩티드 결합의 전성 질소 원자와 아미노산의 네 번째의 카르 보닐 산소 원자에 결합하고, 그들은 나선형을 따라 지시된다. 에너지 계산은 다음 아미노산의 중합 천연 단백질에 존재하는보다 효율적인 오른쪽 알파 - 헬릭스 것을 보여준다.

단백질의 이차 구조 : 베타 - 시트 구조

베타 - 주름의 폴리펩티드 사슬이 완전히 확장된다. 베타 폴드 두 펩티드 결합의 상호 작용에 의해 형성된다. 이 구조에 특징적인 섬유 단백질 (케라틴, 피브로인 등). 상기 디설파이드 결합에 의해 안정화된다 쇄간 폴리펩티드 쇄의 병렬 배치로있어서, 특히 베타 - 케라틴. 실크 피브로인 이웃 폴리펩티드 사슬은 평행하다.

단백질의 이차 구조 : 콜라겐 나선

형성은 봉 형상을 가지며 세 spiralized tropocollagen 사슬로 구성된다. 체인 컬 Spiralized 및 superhelix를 형성한다. 나선은 하나 개의 아미노산 사슬 아미노산 잔기 발생 펩티드의 수소 및 다른 사슬의 아미노산 잔기의 카보 닐기의 산소 사이의 수소 결합에 의해 안정화. 제시 콜라겐 구조가 높은 강도와 탄력성을 제공한다.

단백질의 삼차 구조

천연 상태에서, 대부분의 단백질들은 형상, 크기 및 아미노산 라디칼 극성 아미노산 서열에 의해 결정되는 매우 컴팩트 한 구조이다.

이러한 힘의 작용은 단백질 분자 및 안정화 열역학적 편리한 형태를 실현에서 천연 단백질의 입체 구조의 형성, 또는 삼차 구조에 상당한 영향 등등 소수성 및 이온 상호 작용, 수소 결합을 갖는다.

사차 구조

분자 구조의 이러한 종류는 단일 분자 착체에 여러 개의 서브 유닛의 연결의 결과이다. 각 서브 유닛의 조성은, 1 차, 2 차 및 3 차 구조를 포함한다.