효소 단백질의 기능은 무엇입니까? 단백질의 효소 기능 : 예

우리 몸의 작업 - 수백만 개의 세포가 관여하는 매우 복잡한 과정을, 다른 물질의 수천. 그러나 인간이나 동물의 생명이 완전히 불가능하다 없이는 특정 단백질에 전적으로 의존 한 지역이있다. 당신은 아마 짐작대로, 우리는 효소에 대해 지금 말하고있다.

오늘 우리는 효소 고려할 것 단백질의 기능을. 이 생화학의 주요 영역입니다.

이러한 물질의 기준은 주로 단백질이기 때문에, 그들은 그들에 의해 고려 될 수있다. 당신은 처음 효소는 19 세기의 30 대에서 발견 된 위해, 오직 과학자들은 그들을 위해 더 많거나 적은 균일 한 정의에 도달하기 위해, 세기 이상했다 것을 알아야한다. 그래서 기능은 단백질 효소에 의해 수행된다? 이에,뿐만 아니라 그 구조 및 예제의 반응으로이 문서에서 배울 것입니다.

당신은 모든 단백질도 이론적으로 효소가 될 수없는 것을 이해합니다. 구상 단백질은 다른 유기 화합물에 대한 촉매 활성을 나타낼 수있는 형태. 이 클래스의 모든 천연 화합물과 같이, 효소는 아미노산 잔기로 구성된다. 단백질 (문서 될 것이다로서는)의 효소 기능이 누구의 몰 질량 5000보다 작은 하나에 의해서만 수행 될 수 있습니다.

효소, 무엇 현대 정의

효소 - 생물의 촉매 기원합니다. 그들은 의한 반응물 (기판)과의 밀착에, 반응을 촉진하는 기능을 가지고있다. 우리가 말할 수있는 단백질의 효소 기능 - 프로세스 살아있는 유기체에 고유 한 생화학 적 반응의 일부 촉매. 단지 그 작은 부분을 실험실에서 재현 할 수 있습니다.

이 지역에 최근 몇 년 동안 어떤 돌파구가 된 것을 주목해야한다. 과학자들은 점차적으로도 약을뿐 아니라 경제적 목적을 위해 사용할 수있는 인공 효소를 만드는 가까이 오지하지만했다. 그것은 효과적으로 초기 암의 아주 작은 영역을 파괴 할 수있는 효소를 개발한다.

효소의 어떤 부분은 직접 반응에 관여?

기판과 접촉하는 효소의 전신하지만 활성 부위라고있는 단지 작은 부분을 포함하지 않는 것을 유의하십시오. 이 상보성의 그들의 주요 속성입니다. 이 개념은 효소가 이상적인 형태로 기판의 물리적 및 화학적 특성에 적합한 것을 의미한다. 우리는 말할 수 효소의 기능 은 다음과 같이이 경우는 다음과 같습니다

• 그들의 물은 쉘 표면에서 내려 온다.
• 특정 변형 (편광 예를 들어,)가있다.
• 서로 가까이 이동하는 동안 그 후 그들은 공간에 특별한 방법으로 배열되어있다.

이러한 요소는 반응의 가속화로 이어집니다. 이제, 우리가 효소와 무기 촉매 사이의 비교를 할 수 있습니다.

당신이 볼 수 있듯이, 단백질의 효소 기능 특이성을 필요로한다. 자체로 이러한 단백질의 대부분은 특정 종을 가지고 추가합니다. 단순히 기니 돼지에 대한 인간의 효소 거의 적합했습니다.

효소의 구조에 대한 중요 정보

이들 화합물의 구조는 세 단계 즉시 격리된다. 기본 구조는 효소의 일부분의 아미노산 잔기에 의해 식별 될 수있다. 단백질의 효소 기능을하기 때문에, 우리는 반복이 문서에서 언급되는 한, 예를 들면,이 기초 데이터를 정밀하게 식별하는 유일한 화합물의 특정 카테고리에 의해 수행 될 수있는 것은 매우 실제이다.

중등에 따라, 그에 부속 이들 아미노산 잔기 사이에서 발생할 수있는 추가적인 유형의 결합에 의해 결정된다. 이 통신 수소, 정전기, 소수성 및 반 데르 발스 상호 작용. 이 효소의 다른 부분에 연결이 발생할 장력의 결과로서 α 나선 루프 및 β 가닥을 생산했다.

삼차 구조는 폴리펩티드 사슬의 비교적 큰 부분이 단순히 접을 사실의 결과이다. 그 결과 가닥라는 도메인입니다. 마지막으로, 이러한 구조의 최종 형성은 서로 다른 도메인 사이에서 확립 안정한 상호 작용 후에 일어난다. 그것은 스스로가 서로 완전히 독립적 인 방식으로가는 도메인의 형성 것을 기억해야한다.

일부 도메인의 특성

일반적으로 그들이 형성되는 폴리 펩타이드 쇄는, 약 150 개의 아미노산 잔기로 구성된다. 도메인이 서로 상호 작용하는 경우, 구체를 형성했다. 함수가 그들에 따라 효소 활성 사이트에서 수행되기 때문에,이 과정의 중요성을 이해한다.

도메인 자체의 구조 중의 아미노산 잔기 사이에 다양한 상호 작용이 존재한다는 사실을 특징으로한다. 그들의 수는 자체 도메인 사이의 이러한 반응에 대한 훨씬 높다. 따라서, 다양한 유기 용매의 행동 사이 캐비티 상대적으로 "취약". 여러 개의 물 분자를 맞는 20 ~ 30 입방 옹스트롬 정도의 볼륨. 다른 도메인은 종종 완전히 다른 기능의 성능과 관련된 완전히 독특한 입체 구조를 가지고있다.

활성 점

원칙적으로, 활성 부위는 엄격하게 도메인 사이에 위치하고 있습니다. 따라서, 이들 각각은 반응 과정에서 매우 중요한 역할을한다. 때문에 도메인의 배열에 효소의 지역에서 상당한 유연성, 이동성을 발견했다. 효소 기능을 적절하게 공간적 위치를 변경할 수있는 유일한 화합물을 수행하기 때문에 이것은 매우 중요하다.

효소의 체내에서 펩타이드 결합의 길이와, 그들이 수행하는 방법 복잡한 기능으로 직접 연결되어있다. 합병증 역할 모두 완전히 새로운 영역의 형성에 촉매 도메인 사이 의한 반응 활성 점을 형성함으로써 달성.

일부 단백질, 효소 (예 - 리소자임 글리코겐)을 반응이 동일한 유형의 화학 결합의 절단을 촉매되지만, 크기 (각각 129 개 및 842 아미노산 잔기)이 크게 변할 수있다. 차이는 더 크고 더 많은 효소가 더욱 안정성을 보장 공간에서의 위치를 제어 할 수 있다는 것이다 반응 속도.

효소의 주요 분류

현재 받아 들여지고 세계에서 널리 표준 분류입니다. 그녀에 따르면, 관련 서브 클래스 여섯 개 핵심 클래스를 의미합니다. 우리는 기본적인 고려한다. 여기에 그들이있다 :

1. 산화 환원 효소. 자극 산화 환원 반응 -이 경우 효소의 기능.

2. 트랜스퍼. 다음 그룹 사이의 전송 기판을 수행 할 수 있습니다 :

• 한 탄소 단위.
• 알데히드 및 케톤의 유적.
• 아실 및 글리코 구성 요소.
• 알킬은 잔류 (예외로 CH3을 견딜 수 있습니다.)
• 질소 기지.
• 인을 포함하는 그룹.

3. 가수 분해 효소. 이 경우에, 효소는 화합물의 함수 다음과 같은 종류의 단백질을 절단하는 것이다 :

• 에스테르.
• 배당체.
• 에스테르 및 티오.
• 펩타이드 유형의 채권.
• 관계 타입 (동일한 펩타이드는 제외) CN.

4. 리아제. 이중 결합의 후속 형성과 그룹을 해제 할 수있다. 또한, 역 프로세스가 수행 할 수있다 : 선택된 그룹에 합류하면 결합 배로.

5. 이성화 효소. 이 경우, 단백질의 효소 기능 이성질체 촉매 반응이 복잡하게된다. 이 그룹은 다음과 같은 효소를 포함한다 :

• 세마 아제, 에피 머라 아제.
• Tsistransizomerazy.
• 분자 내 산화 환원 효소.
• 분자 트랜스퍼.
• 분자 분해 효소.

(달리 합성라고도 함) 6. 리가. 일부 연결을 형성하면서 그들은 ATP의 분리에 사용됩니다.

그들은 당신의 몸에서 매초마다 일어나는 반응의 모든 실질적으로 어느 정도 컨트롤이기 때문에 단백질의 효소 기능이 매우 중요하다는 것을 알 쉽다.

무엇 기판과의 상호 작용 후 효소 남아?

종종, 동일한 효소는 아미노산 잔기에 의해 표현되는 활성 중심으로하는 구상 단백질의 기원이다. 다른 모든 경우에는 중앙 부분에 단단히 (예를 들면 ATP) 보철 기 보효소으로 연결 관계는 매우 약하다. 형성된 ATP의 아포 효소 제거한 후 A A라고 완전 효소 촉매 및 그 잔류 물.

따라서, 다음의 그룹으로 분류 기능이 효소에있어서,

• 일반적으로 코엔자임 기지를 포함하지 않는 간단한 가수 분해 효소, 리아제, 그리고 머라.
• 효소 단백질 (예 - 일부 아미나) (예컨대, 리포산) 보철기를 포함하는 방법. 이 그룹은 퍼 옥시 다제의 많은이 포함되어 있습니다.
• Enizmy은의 코엔자임 재생이 필요합니다. 이러한 키나제뿐만 아니라 산화 환원 효소의 대부분을 포함한다.
• 기타 촉매의 조성은 아직 완전히 이해되지 않는다.

첫 번째 그룹에 속하는 모든 물질은 널리 식품 산업에서 사용된다. 다른 모든 촉매의 활성화를위한 매우 구체적인 조건을 필요로하기 때문에 본체 만 작동, 또는 실험실 실험한다. 따라서, 효소의 기능 -이 인간 또는 동물 신체의 잘 정의 된 조건에서 특정 유형의 (촉매) 반응을 자극하는 것으로 이루어진다 매우 구체적인 반응이다.

효소 그렇게 효과적으로 작동하는 이유는 무엇 활성 부위에서 일어나는, 또는?

우리는 반복적으로 효소 촉매 반응의 이해에 키가 활성 중심의 창조이라고 말했다. 그러한 조건에서 더욱 활성화되어있는 기판의 특이 적 결합 반응하는 것이있다. 당신이 반응의 복잡성이 수행되고 이해하는 일이 간단한 예제를 제공하기 위해서는 포도당 발효, 그것은 12 개 효소 번 필요하다! 마찬가지로 곤란 작용에만 의한 효소 기능을 수행하는 단백질 특이성의 최고 수준을 보유한다는 사실 것이 가능해진다.

효소의 특이성의 종류

그것은 절대. 이 경우, 특이성이 엄격 형 효소를 정의 하나만 도시되어있다. 따라서, 우레아제은 요소와 상호 작용한다. 락토스 우유는 어떤 조건 하에서 반응을 입력한다. 즉, 단백질이 기능에 의해 수행되는 것이다 본체 효소.

또한, 상기 그룹은 드물지 절대적 특이성이다. 이름에서 알 수있는 바와 같이,이 경우에도 엄격히 (복소 알콜 또는 알데히드 에스테르를 포함) 유기 화합물의 종류를 "수용성"은 존재한다. 위의 주요 효소 중 하나 인, 예, 펩신, 내용 만 펩티드 결합의 가수 분해에 대한 특이성을 나타낸다. 알코올 탈수소 효소는 알코올 독점적으로 상호 작용 및 알파 하이드 록시 산 이외의 분할하지 laktikodegidraza.

이 화합물의 특정 그룹의 효소 기능 특성이 있지만, 특정 조건 하에서 효소 물질들의 메인 "용도"는 상당히 다른 조치를 취할 수 있음도 일어난다. 이 경우, 상기 촉매 물질의 특정 클래스를 "경향"하지만, 특정 조건하에는 절단 및 기타 화합물 (반드시 상응하지 않음) 할 수있다. 그러나이 경우, 반응은 훨씬 더 천천히 이동합니다.

널리 펩티드 결합에 작용하는 트립신의 능력으로 알려져 있지만, 몇몇 사람의 위장관 효소의 기능을 수행하는 단백질이, 물론 다른 에스테르 화합물과 반응한다는 것을 알고있다.

마지막으로, 광학의 특이성이있다. 물질의 다양한과 상호 작용할 수있는이 효소는하지만 그들 만이 잘 정의 된 광학 특성을 가지고있는 상태에서 완전히 나열합니다. 따라서,이 경우에는 단백질의 효소 기능의 동작 원리와 매우 유사하다하는 효소 촉매 및 무기 기원 아니다.

어떤 요인은 촉매의 효율을 결정?

오늘날, 효소의 효율이 매우 높은 수준을 결정하는 요인이 있다고 믿고 있습니다 :

• 효과를 집중.
• 공간적 배향 효과.
• 활성 반응 중심의 다양성.

일반적으로, 물질의 농도의 효과는 무기 촉매 반응의 것과 다르지 않다. 이 경우 모든 다른 것들 활성 중심 용액의 양에 대해 유사한 값보다 몇 배 더 큰 기판 등의 농도. 반응 중심에 선택적으로 서로 반응한다 분자 물질을 정렬한다. 이 효과의 증가로 연결 추측하기 어렵지 않다 화학 반응 속도를 수십배.

표준 화학 공정이 이루어지는 경우는 서로 충돌 될 상호 작용 분자의 일부인 매우 중요하다. 간단히 말해, 충돌시의 분자의 물질은 엄격하게 서로에 대해 지향해야합니다. 억지로 행하는 사실, 모든 관련 구성 요소는 특정 라인에 배치 된 탓 촉매 반응은 효소의 활성 부위에서의 이러한 회전의 약 3 명령에 의해 가속된다.

이 경우 다원적 하에서는 물질 "치료"는 분자에서 동시에 (또는 엄격하게 조정) 법에서 활성 부위의 모든 구성 요소의 특성을 지칭한다. 온 (분자)가 적절하게 공간에 고정되어 상기 아니라. (위를 참조), 또한 그 특성이 크게 변화. 이 모든 것이 함께 효소가 필요에 따라 기판에 역할을 훨씬 쉽게되고 있다는 사실을 이끈다.