단백질 변성

펩티드 사슬의 형태 (구조)을 정렬하고 각 단백질에 고유하다. 특별한 조건에서 화합물 분자의 공간적 구조를 안정화 결합 갭 다수가있다. 결과적으로, 간극이 완전히 전체 분자 (또는 그 실질적인 부분)는 랜덤 코일의 형태를 취한다. 이 과정은 "변성"라고합니다. 이러한 변화는 육십에서 80도까지 열을 트리거 할 수 있습니다. 따라서, 각 분자는, 생성 된 갭은 다른 형태에서 다를 수있다.

단백질의 변성 비공유 결합을 파괴 할 수있는 임의의 제제의 영향 하에서 일어난다. 이 프로세스는 몇몇의 작용에 의해, 위상 구간의 표면에, 알칼리 또는 산성 조건 하에서 발생할 수있는 유기 화합물 (페놀, 알코올 등). 단백질의 변성은 아니 디늄 클로라이드 또는 요소의 영향하에 발생할 수있다. 상기 에이전트는 자신의 사용 가능한 단백질 대체 아미노산 잔기의 그룹의 번호와 펩티드 백본 카르보닐기 또는 아미노기와 약한 결합 (소수성, 이온 성, 수소)를 형성하는 수소 결합을 분자 내에. 그 결과, 변화는 2 차 및 3 차 구조에서 발생한다.

변성제 내성은 이황화 결합 단백질 화합물의 분자 내에 존재에 주로 의존한다. 다른 영향없이 발생 단백질 변성 회수의 조건 S. - 트립신 억제제 세 채권 S를 갖는다. 이어서 산화 시스테인 이황화 결합의 형성-SH기를 행한다 상황에서 연결을 놓으면 원래 형태가 복원된다. 심지어 하나의 다이 설파이드 결합의 존재는 크게 공간 구조의 안정성을 증가시킨다.

변성 된 단백질은 일반적으로 용해도의 감소를 동반. 이와 함께 자주 형태를 침전. 그것은의 형태로 발생한다 "응결 단백질." 계란 비등 할 때, 예를 들면, 이런으로 용액 중의 화합물의 고농도 "응고"는 전체 용액을 겪는다. 단백질의 변성은 생물학적 활성을 잃게합니다. 이 원리를 사용하는 기초 석탄산 방부제 물질로서 (페놀 수용액을).

공간 구조의 불안정은 다양한 제제의 영향 장애의 높은 확률 분리 및 단백질 연구 상당히 어렵다. 의학 및 산업의 화합물을 사용하는 경우 또한 몇 가지 문제를 만들었습니다.

단백질의 변성이 고온에 노출에 의해 수행 된 경우의 서냉은 특정 조건에서 처리 renativatsii 일어난다 - 네이티브 (일본어) 형태의 복구. 이 사실은 펩티드 사슬의 부설은 기본 구조에 따라서는 것을 증명한다.

기본 형태 (소스 위치)의 형성은 자연스러운 과정이다. 즉,이 장치는 분자 내에 함유 된 자유 에너지의 최소량에 대응한다. 하나의 결과로 화합물의 공간 구조의 펩티드 사슬의 아미노산 서열에서 인코딩되는 것을 결론 지을 수있다. 이것은 차례로 아미노산 (예를 들어, mioglobinovye 펩티드 사슬)의 교번하여 관련된 모든 폴리펩티드는, 동일한 형태를 취한다는 것을 의미한다.

단백질의 일차 구조에 상당한 차이도 거의 동일한 형태 절대적 경우 일 수있다.